Швидкість хімічних реакцій. Швидкість хімічної реакції та фактори, що на неї впливають Від чого залежить швидкість реакції в хімії

Розділи: Хімія

Мета уроку

навчальна:продовжити формування поняття "швидкість хімічних реакцій", вивести формули для обчислення швидкості гомогенних і гетерогенних реакцій, розглянути від яких факторів залежить швидкість хімічних реакцій;
розвиваюча:вчити обробляти та аналізувати експериментальні дані; вміти з'ясовувати взаємозв'язок між швидкістю хімічних реакцій та зовнішніми факторами;
виховна:продовжити розвиток комунікативних умінь у ході парної та колективної роботи; акцентувати увагу учнів на важливості знань про швидкість хімічної реакції, що протікають у побуті (корозія металу, прокисання молока, гниття та ін.)

Засоби навчання: Д.мультимедійний проектор, комп'ютер, слайди з основних питань уроку, CD-диск «Кирило та Мефодій», таблиці на столах, протоколи лабораторної роботи, лабораторне обладнання та реактиви;

Методи навчання:репродуктивний, дослідницький, частково пошуковий;

Форма організації занять:розмова, практична робота, самостійна робота, Тестування;

Форма організації роботи учнів:фронтальна, індивідуальна, групова, колективна.

1. Організація класу

Готовність до роботи.

2. Підготовка до основного етапу засвоєння навчального матеріалу. Активізація опорних знань та умінь(Слайд 1, див. презентацію до уроку).

Тема уроку Швидкість хімічних реакцій. Чинники, що впливають швидкість хімічної реакції».

Завдання: з'ясувати, що є швидкість хімічної реакції, і від яких вона залежить. У ході уроку познайомимося з теорією питання з вищезгаданої теми. Насправді підтвердимо деякі наші теоретичні припущення.

Прогнозована діяльність учнів

Активна робота учнів демонструє їхню готовність до сприйняття теми уроку. Потрібні знання учнів про швидкість хімічної реакції з курсу 9 класу (внутрішньопредметний зв'язок).

Обговоримо такі питання (фронтально, слайд 2):

Навіщо потрібні знання про швидкість хімічних реакцій?
Якими прикладами можна підтвердити те, що хімічні реакції протікають із різними швидкостями?
Як визначають швидкість механічного руху? Яка одиниця виміру цієї швидкості?
Як визначають швидкість хімічної реакції?
Які умови необхідно створити, щоб розпочалась хімічна реакція?

Розглянемо два приклади (експеримент проводить учитель).

На столі – дві пробірки, в одній розчин лугу (КOH), в іншій – цвях; в обидві пробірки доливаємо розчин CuSO4. Що ми спостерігаємо?

Прогнозована діяльність учнів

На прикладах учні судять про швидкість реакцій та роблять відповідні висновки. Запис на дошці виконаних реакцій (двоє учнів).

У першій пробірці реакція відбулася миттєво, у другій – видимих змін поки що немає.

Складемо рівняння реакцій (Двоє учнів записують на дошці рівняння):

CuSO 4 + 2КOH = Cu(OH) 2 + К 2 SO 4; Cu 2+ + 2OH - = Cu(OH) 2
Fe + CuSO 4 = FeSO 4 + Cu; Fe 0 + Cu 2+ = Fe 2+ + Cu 0

Який висновок щодо проведених реакцій ми можемо зробити? Чому одна реакція йде миттєво, інша повільно? Для цього необхідно згадати, що є хімічні реакції, які протікають у всьому об'ємі реакційного простору (у газах або розчинах), а є інші, що протікають лише на дотику речовин (горіння) твердого тілау газі, взаємодія металу з кислотою, сіллю менш активного металу).

Прогнозована діяльність учнів

За результатами демонстрованого експерименту учні роблять висновок:реакція 1 – гомогенна, а реакція

2-гетерогенна.

Швидкості цих реакцій математично визначатимуться по-різному.

Вчення про швидкості та механізми хімічних реакцій називається хімічної кінетики.

3. Засвоєння нових знань та способів дій(Слайд 3)

Швидкість реакції визначається зміною кількості речовини за одиницю часу

В одиниці V

(Для гомогенної)

На одиниці поверхні зіткнення речовин S (для гетерогенної)

Очевидно, що при такому визначенні величина швидкості реакції не залежить від об'єму в гомогенній системі та від площі зіткнення реагентів – до гетерогенної.

Прогнозована діяльність учнів

Активні дії учнів із об'єктом вивчення. Занесення таблиці до зошита.

З цього випливають два важливих моменту(слайд 4):

2) розрахована величина швидкості залежатиме від того, якою речовиною її визначають, а вибір останнього залежить від зручності та легкості вимірювання його кількості.

Наприклад, для реакції 2Н 2 +О 2 = 2Н 2 О: υ (по Н 2) = 2 υ (по О 2) = υ (по Н 2 О)

4. Закріплення первинних знань про швидкість хімічної реакції

Для закріплення розглянутого матеріалу вирішимо розрахункове завдання.

Прогнозована діяльність учнів

Первинне осмислення отриманих знань про швидкість реакції. Правильність розв'язання задачі.

Завдання (Слайд 5).Хімічна реакція протікає у розчині, відповідно до рівняння: А+В = С. Вихідні концентрації: речовини А – 0,80 моль/л, речовини – 1,00 моль/л. Через 20 хвилин концентрація речовини А знизилася до 0,74 моль/л. Визначте: а) середню швидкість реакції за цей проміжок часу;

б) концентрацію речовини через 20 хв. Рішення (додаток 4, слайд 6).

5. Засвоєння нових знань та способів дій(Проведення лабораторної роботи в ході повторення та вивчення нового матеріалу, поетапно, додаток 2).

Нам відомо, що швидкість хімічної реакції впливають різні чинники. Які?

Прогнозована діяльність учнів

Опора на знання 8-9 класів, запис у зошиті під час вивчення матеріалу. Перераховують (слайд 7):

природа реагуючих речовин;

Температура;

Концентрація реагуючих речовин;

Дія каталізаторів;

Поверхня дотику речовин, що реагують (в гетерогенних реакціях).

Вплив всіх перерахованих факторів на швидкість реакції можна пояснити, використовуючи просту теорію – теорію зіткнень (слайд 8).Основна ідея її така: реакції відбуваються при зіткненні частинок реагентів, які мають певну енергію.

Звідси можна зробити висновки:

Чим більше частинок реагентів, чим ближче вони один до одного, тим більше шансів у них зіткнутися та прореагувати.
До реакції призводять лише ефективні зіткнення,тобто. такі за яких руйнуються чи послаблюються «старі зв'язки» і тому можуть утворитися «нові». Але для цього частинки повинні мати достатню енергію.

Мінімальний надлишок енергії (над середньою енергією частинок у системі), необхідний для ефективного зіткнення частинок у системі), необхідний для ефективного зіткнення частинок реагентів, називаєтьсяенергією активації Еа.

Прогнозована діяльність учнів

Осмислення поняття та запис визначення у зошит.

Таким чином, на шляху всіх частинок, що вступають у реакцію, є деякий енергетичний бар'єр, що дорівнює енергії активації. Якщо він маленький, то є багато частинок, які успішно його долають. При великому енергетичному бар'єрі необхідна додаткова енергія його подолання, іноді досить хорошого «поштовху». Я запалюю спиртівку – я повідомляю додаткову енергію Еа,необхідну для подолання енергетичного бар'єру реакції взаємодії молекул спирту з молекулами кисню.

Розглянемо фактори, які впливають швидкість реакції.

1) Природа реагуючих речовин(Слайд 9). Під природою реагуючих речовин розуміють їх склад, будову, взаємний вплив атомів у неорганічних та органічних речовинах.

Розмір енергії активації речовин – це чинник, з якого позначається вплив природи реагують речовин на швидкість реакції.

Інструктаж.

Самостійне формулювання висновків (додаток 3 вдома)

Механізми перебігу хімічних перетворень та його швидкості вивчає хімічна кінетика. Хімічні процеси протікають у часі з різними швидкостями. Якісь відбуваються швидко, майже миттєво, для протікання інших потрібний досить тривалий час.

Вконтакте

Швидкість реакції- швидкість, з якою витрачаються реагенти (їх концентрація зменшується) або утворюються продукти реакції в одиниці об'єму.

Чинники, здатні впливати на швидкість хімічної реакції

На те, наскільки швидко відбуватиметься хімічна взаємодія, можуть вплинути такі фактори:

концентрація речовин;
природа реагентів;
температура;
присутність каталізатора;
тиск (для реакцій у газовому середовищі).

Таким чином, змінюючи певні умови протікання хімічного процесу, можна вплинути на те, наскільки швидко протікатиме процес.

В процесі хімічної взаємодіїчастинки реагуючих речовин стикаються одна з одною. Кількість таких збігів пропорційно числу частинок речовин в об'ємі суміші, що реагує, а значить і пропорційно молярним концентраціям реагентів.

Закон чинних масвизначає залежність швидкості реакції від молярних концентрацій речовин, які у взаємодію.

Для елементарної реакції (А + В → …) цей закон виражається формулою:

υ = k · З A · З B,

де k – константа швидкості; A і B - молярні концентрації реагентів, А і В.

Якщо одна з реагуючих речовин знаходиться в твердому стані, то взаємодія відбувається на поверхні розділу фаз, у зв'язку з цим концентрація твердої речовини не включається до рівняння кінетичного закону мас, що діють. Для розуміння фізичного сенсу константи швидкості, необхідно прийняти С, А і С рівними 1. Тоді стає зрозуміло, що константа швидкості дорівнює швидкості реакції при концентраціях реагентів, рівних одиниці.

Природа реагентів

Так як у процесі взаємодії руйнуються хімічні зв'язки реагуючих речовин і утворюються нові зв'язки продуктів реакції, то велику роль відіграватиме характер зв'язків, що беруть участь у реакції сполук та будову молекул реагуючих речовин.

Площа поверхні зіткнення реагентів

Така характеристика, як площа поверхні дотику твердих реагентів, на протікання реакції впливає часом досить значно. Подрібнення твердої речовини дозволяє збільшити площу поверхні зіткнення реагентів, а значить і прискорити перебіг процесу. Площа зіткнення розчинних речовин легко збільшується розчиненням речовини.

Температура реакції

При збільшенні температури енергія часток, що стикаються, зросте, очевидно, що зі зростанням температури і сам хімічний процес буде прискорюватися. Наочним прикладом того, як збільшення температури впливає на процес взаємодії речовин, можна вважати наведені в таблиці дані.

Таблиця 1. Вплив зміни температури на швидкість утворення води (О 2 +2Н 2 →2Н 2 О)

Для кількісного опису того, як температура може впливати на швидкість взаємодії речовин, використовують правило Вант-Гоффа. Правило Вант-Гоффа полягає в тому, що при підвищенні температури на 10 градусів відбувається прискорення в 2-4 рази.

Математична формула, що описує правило Вант-Гоффа, виглядає так:

Де γ - температурний коефіцієнт швидкості хімічної реакції (γ = 2-4).

Але набагато точніше описує температурну залежність константи швидкості рівняння Арреніуса:

Де R - універсальна газова стала, А - множник, який визначається видом реакції, Е, А - енергія активації.

Енергією активації називають таку енергію, яку має придбати молекула, щоб відбулося хімічне перетворення. Тобто вона є якимось енергетичним бар'єром, який необхідно буде подолати молекулам, що стикаються в реакційному обсязі, для перерозподілу зв'язків.

Енергія активації залежить від зовнішніх чинників, а залежить від природи речовини. Значення енергії активації до 40 - 50 кДж/моль дозволяє речовинам реагувати одне з одним досить активно. Якщо ж енергія активації перевищує 120 кДж/моль, то речовини (при нормальних температурах) будуть реагувати дуже повільно. Зміна температури призводить до зміни кількості активних молекул, тобто молекул, що досягли енергії більшої, ніж енергія активації, а отже, здатних до хімічних перетворень.

Дія каталізатора

Каталізатором називають речовину, здатну прискорювати процес, але не входить до складу його продуктів. Каталіз (прискорення протікання хімічного перетворення) поділяють на гомогенний, гетерогенний. Якщо реагенти та каталізатор перебувають у однакових агрегатних станах, то каталіз називають гомогенним, якщо в різних, то гетерогенним. Механізми дії каталізаторів різноманітні та досить складні. Крім того, слід зазначити, що для каталізаторів характерна вибірковість дії. Тобто той самий каталізатор, прискорюючи одну реакцію, може не змінювати швидкість інший.

Тиск

Якщо у перетворенні беруть участь газоподібні речовини, то на швидкість перебігу процесу впливатиме зміна тиску в системі . Це відбувається тому, Що для газоподібних реагентів зміна тиску призводить до зміни концентрації.

Експериментальне визначення швидкості хімічної реакції

Визначити швидкість протікання хімічного перетворення експериментально можна, отримавши дані у тому, як у одиницю часу змінюється концентрація речовин, які у реакцію, чи продуктів. Методи отримання таких даних поділяють на

хімічні,
фізико-хімічні.

Хімічні методи досить прості, доступні та точні. З їх допомогою швидкість визначають безпосередньо заміряючи концентрацію або кількість речовини реагентів або продуктів. У разі повільної реакції для контролю за тим, як витрачається реагент відбирають проби. Після чого визначають вміст пробі реагенту. Здійснюючи відбір проб через рівні проміжки часу, можна отримати дані про зміну кількості речовини у процесі взаємодії. Найчастіше використовують такі види аналізу, як титриметрія та гравіметрія.

Якщо реакція протікає швидко, щоб відібрати пробу, її доводиться зупиняти. Це можна зробити за допомогою охолодження, різкого видалення каталізатора, також можна зробити розведення чи перевести одне із реагентів на не реакционноспособное стан.

Методи фізико-хімічного аналізу у сучасній експериментальній кінетиці використовуються частіше, ніж хімічні. З їхньою допомогою можна спостерігати зміна концентрацій речовин у реальному часі. При цьому реакцію немає необхідності зупиняти та відбирати проби.

Фізико-хімічні методи ґрунтуються на вимірі фізичної властивості, що залежить від кількісного змісту в системі певного з'єднання і змінюється з часом. Наприклад, якщо реакції беруть участь гази, то такою властивістю може бути тиск. Вимірюють також електропровідність, показник заломлення, спектри поглинання речовин.

Запитання 1. Які речовини називаються каталізаторами?

Речовини, що змінюють швидкість хімічної реакції, залишаючись до кінця її незмінними, називаються каталізаторами.

Питання 2. Яку роль відіграють ферменти у клітині?

Ферменти – біологічні каталізатори, які прискорюють хімічні реакції у живій клітині. Молекули одних ферментів складаються лише з білків, інші включають білок та з'єднання небілкової природи (органічна - кофермент або неорганічна - іони різних металів). Ферменти суворо специфічні: кожен фермент каталізує певний тип реакцій, у яких беруть участь певні види молекул субстратів.

Запитання 3. Від яких факторів може залежати швидкість ферментативних реакцій?

Швидкість ферментативних реакцій багато в чому залежить від концентрації ферменту, природи речовини, температури, тиску, реакції середовища (кислого або лужного).

У багатьох ферментів за певних умов, наприклад, у присутності молекул деяких речовин, змінюється конфігурація активного центру, що дозволяє їм забезпечувати найбільшу ферментативну активність.

Питання 4. Чому більшість ферментів за високої температури втрачає каталітичні властивості?

Висока температура середовища, зазвичай, викликає денатурацію білка, т. е. порушення його природної структури. Тому за високої температури більшість ферментів втрачає свої каталітичні властивості.

Питання 5. Чому нестача вітамінів може спричинити порушення у процесах життєдіяльності організму?

Багато вітамінів входять до складу ферментів. Тому нестача в організмі вітамінів веде до послаблення активності ферментів у клітинах, а отже, може спричинити порушення у процесах життєдіяльності.

1.8. Біологічні каталізатори

4.3 (86.15%) 52 votes

На цій сторінці шукали:

яку роль відіграють ферменти в клітині
які речовини називаються каталізаторами
чому більшість ферментів за високої температури
від яких факторів може залежати швидкість ферментативних реакцій
чому більшість ферментів при високій температурі втрачає

§ 12. КІНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНИХ РЕАКЦІЙ

Кінетика ферментативних реакцій – наука про швидкості ферментативних реакцій, їхню залежність від різних чинників. Швидкість ферментативної реакції визначається хімічною кількістю субстрату, що прореагував, або утвореного продукту реакції в одиницю часу в одиниці об'єму за певних умов:

де v – швидкість ферментативної реакції, – зміна концентрації субстрату чи продукту реакції, t – час.

Швидкість ферментативної реакції залежить від природи ферменту, що визначає його активність. Чим вища активність ферменту, тим вища швидкість реакції. Активність ферменту визначають за швидкістю реакції, що каталізується ферментом. Мірою активності ферменту є одна стандартна одиниця активності ферменту. Одна стандартна одиниця активності ферменту - це така кількість ферменту, що каталізує перетворення 1 мкмоль субстрату за 1 хвилину.

У процесі ферментативної реакції фермент (Е) взаємодіє з субстратом (S), в результаті утворюється фермент-субстратний комплекс, який потім розпадається з вивільненням ферменту та продукту (Р) реакції:

Швидкість ферментативної реакції залежить багатьох чинників: від концентрації субстрату і ферменту, температури, рН середовища, наявності різних регуляторних речовин, здатних збільшувати чи знижувати активність ферментів.

Цікаво знати! Ферменти використовують у медицині для діагностики різних захворювань. При інфаркті міокарда внаслідок пошкодження та розпаду серцевого м'яза в крові різко зростає вміст ферментів аспартаттрансамінази та аланінамінотрансферази. Виявлення їхньої активності дозволяє діагностувати дане захворювання.

Вплив концентрації субстрату та ферменту на швидкість ферментативної реакції

Розглянемо вплив концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції (рис. 30). При низьких концентраціях субстрату швидкість прямо пропорційна його концентрації, далі зі зростанням концентрації швидкість реакції збільшується повільніше, а при дуже високих концентраціях субстрату швидкість практично не залежить від його концентрації та досягає свого максимального значення (V max). При таких концентраціях субстрату всі молекули ферменту перебувають у складі фермент-субстратного комплексу, і досягається повне насичення активних центрів ферменту, тому швидкість реакції у разі практично залежить від концентрації субстрату.

Мал. 30. Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату

Графік залежності активності ферменту від концентрації субстрату описується рівнянням Міхаеліса - Ментен, яке отримало свою назву на честь видатних учених Л.Михаэлиса і М.Ментен, які зробили великий внесок у дослідження кінетики ферментативних реакцій,

де v - Швидкість ферментативної реакції; [S] – концентрація субстрату; K M – константа Міхаеліса.

Розглянемо фізичне значення константи Міхаеліса. За умови, що v = ½ V max отримуємо K M = [S]. Таким чином, константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює половині максимальної.

Швидкість ферментативної реакції залежить від концентрації ферменту (рис. 31). Ця залежність має прямолінійний характер.

Мал. 31. Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації ферменту

Вплив температури на швидкість ферментативної реакції

Залежність швидкості ферментативної реакції температури представлена на рис. 32.

Мал. 32. Залежність швидкості ферментативної реакції від температури.

При низьких температурах (приблизно до 40-50 о С) підвищення температури на кожні 10 о С відповідно до правила Вант-Гоффа супроводжується збільшенням швидкості хімічної реакції в 2 - 4 рази. При високих температурахбільше 55 - 60 про С активність ферменту різко знижується через його теплову денатурацію, і, як наслідок цього, спостерігається різке зниження швидкості ферментативної реакції. Максимальна активність ферментів спостерігається зазвичай у межах 40 – 60 про З. Температура, коли він активність ферменту максимальна, називається температурним оптимумом. Температурний оптимум ферментів термофільних мікроорганізмів знаходиться в області більш високих температур.

Вплив рН на швидкість ферментативної реакції

p align="justify"> Графік залежності ферментативної активності від рН представлений на рис. 33.

Мал. 33. Вплив рН на швидкість ферментативної реакції

Графік залежності від рН має дзвонову форму. Значення рН, у якому активність ферменту максимальна, називається рН-оптимумомферменту. Значення рН-оптимуму для різних ферментів коливаються у межах.

Характер залежності ферментативної реакції від рН визначається тим, що цей показник впливає на:

a) іонізацію амінокислотних залишків, що беруть участь у каталізі,

b) іонізацію субстрату,

c) конформацію ферменту та його активного центру.

Інгібування ферментів

Швидкість ферментативної реакції може бути знижена дією ряду хімічних речовинзваних інгібіторами. Деякі інгібітори є для людини отрутами, наприклад, ціаніди, інші – використовуються як лікарські препарати.

Інгібітори можна розділити на два основні типи: незворотніі оборотні. Необоротні інгібітори (I) зв'язуються з ферментом з утворенням комплексу, дисоціація якого з відновленням активності ферменту неможлива:

Прикладом необоротного інгібітора є діізопропілфторфосфат (ДФФ). ДФФ інгібує фермент ацетилхолінестеразу, що відіграє важливу роль у передачі нервового імпульсу. Цей інгібітор взаємодіє із серином активного центру ферменту, блокуючи цим активність останнього. Внаслідок цього порушується здатність відростків нервових клітин нейронів проводити нервовий імпульс. ДФФ є однією з перших речовин нервово-паралітичної дії. На його основі створено низку відносно нетоксичних для людини та тварин інсектицидів -речовин, отруйних для комах.

Оборотні інгібітори, на відміну від незворотних, за певних умов можуть бути легко відокремлені від ферменту. Активність останнього при цьому відновлюється:

Серед оборотних інгібіторів виділяють конкурентніі неконкурентніінгібітори.

Конкурентний інгібітор, як структурний аналог субстрату, взаємодіє з активним центром ферменту і таким чином перекриває доступ субстрату до ферменту. При цьому інгібітор не піддається хімічним перетворенням і зв'язується із ферментом оборотно. Після дисоціації комплексу EI фермент може зв'язатися або субстратом і перетворити його, або з інгібітором (рис. 34.). Оскільки і субстрат та інгібітор конкурують за місце в активному центрі, таке пригнічення називається конкурентним.

Мал. 34. Механізм впливу конкурентного інгібітора.

Конкурентні інгібітори використовують у медицині. Для боротьби з інфекційними хворобами раніше широко застосовувалися сульфаніламідні препарати. Вони близькі за своєю структурою до пара-амінобензойної кислоти(ПАБК), необхідного фактора зростання багатьох патогенних бактерій. ПАБК є попередником фолієвої кислотияка служить кофактором ряду ферментів. Сульфаніламідні препарати виступають як конкурентний інгібітор ферментів синтезу фолієвої кислоти з ПАБК і тим самим пригнічують ріст і розмноження патогенних бактерій.

Неконкурентні інгібітори по структурі не подібні до субстрату і при утворенні EI взаємодіють не з активним центром, а з іншою ділянкою ферменту. Взаємодія інгібітора із ферментом призводить до зміни структури останнього. Утворення EI-комплексу є оборотним, тому після його розпаду фермент знову здатний атакувати субстрат (рис. 35).

Мал. 35. Механізм дії неконкурентного інгібітору

Як неконкурентного інгібітора може виступати ціанід CN-. Він зв'язується з іонами металів, що входять до складу простетичних груп та пригнічує активність цих ферментів. Отруєння ціанідами вкрай небезпечні. Вони можуть призвести до смерті.

Алостеричні ферменти

Термін «алостеричний» походить від грецьких слів allo – інший, stereo – ділянка. Таким чином, алостеричні ферменти поряд з активним центром мають інший центр, званий алостеричний центр(Рис. 36). З алостеричним центром зв'язуються речовини, здатні змінювати активність ферментів, ці речовини називають алостеричними ефекторами. Ефектори бувають позитивними – активуючими фермент, і негативними – ингибирующими, тобто. що знижують активність ферменту. Деякі алостеричні ферменти можуть піддаватися дії двох і більше ефекторів.

Мал. 36. Структура алостеричного ферменту.

Регулювання мультиферментних систем

Деякі ферменти діють узгоджено, об'єднуючись у мультиферментні системи, у яких кожен фермент каталізує певну стадію метаболітичного шляху:

У мультиферментній системі є фермент, який визначає швидкість усієї послідовності реакцій. Цей фермент, як правило, буває алостеричним і знаходиться на початку матаболітичного шляху. Він здатний, отримуючи різні сигнали, як підвищувати, так і знижувати швидкість реакції, що каталізується, тим самим регулюючи швидкість всього процесу.